Collagenase CAS#9001-12-1
Effizienter Kollagenabbau: Kollagenase verdaut natives Kollagen spezifisch durch Spaltung von Peptidbindungen und ist daher ein essentielles Enzym für den Kollagenabbau und die Gewebedissoziation.
Breite Substratspezifität: Bakterielle Kollagenase kann sowohl wasserunlösliches natives Kollagen als auch wasserlösliches denaturiertes Kollagen abbauen und bietet eine breitere Substratkompatibilität als tierische Kollagenasen.
Aktivität gegen mehrere Kollagentypen: Sie ist in der Lage, auf nahezu alle Kollagentypen zu wirken und mehrere Spaltungen innerhalb der tripelhelikalen Kollagenregionen durchzuführen, was eine hohe enzymatische Effizienz gewährleistet.
Stabile Leistung unter physiologischen Bedingungen: Kollagenase zeigt optimale Stabilität in einem pH-Bereich von etwa 6,3–7,5 und eignet sich daher für eine Vielzahl biologischer, forschungsbezogener und industrieller Anwendungen.
Collagenase CAS#9001-12-1
Collagenase ist eine Gruppe von Enzymen, die natives Kollagen abbauen können, den primären faserigen Bestandteil des extrazellulären Bindegewebes bei Tieren. Diese Enzyme werden von bestimmten Bakterien wie der Gattung Clostridium produziert und werden auch vom Körper als Teil der normalen Immunantwort synthetisiert. Sie wirken hauptsächlich auf Bindegewebe in Muskeln und anderen Organen, indem sie Peptidbindungen im Kollagen spalten. Collagenase ist auch am Kollagenstoffwechsel beteiligt, indem sie Prokollagen, die Vorstufe von Kollagen, verarbeitet, nachdem es aus Zellen ausgeschieden wurde.
Im Vergleich zu tierischen Kollagenasen weisen bakterielle Kollagenasen eine breitere Substratspezifität auf. Während tierische Kollagenasen hauptsächlich Kollagen in seiner nativen Tripelhelix-Struktur spalten, können bakterielle Kollagenasen sowohl wasserunlösliches natives Kollagen als auch wasserlösliches denaturiertes Kollagen abbauen. Sie wirken zudem auf nahezu alle Kollagentypen und führen mehrere Spaltstellen innerhalb der Tripelhelix-Regionen ein.
Je nach Enzymklasse haben Kollagenasen Molekulargewichte von etwa 68 kDa bis 130 kDa. Sie zeigen eine optimale Stabilität bei einem pH-Wert von etwa 6,3–7,5 und haben einen theoretischen isoelektrischen Punkt (pI) von 5,62. Die Aktivität der Kollagenase kann durch verschiedene Verbindungen reguliert werden. Calcium- (Ca²⁺) und Zinkionen (Zn²⁺) sind bekannte Aktivatoren, während EDTA, EGTA, Cystein, Histidin, Dithiothreitol (DTT), 2-Mercaptoethanol, o-Phenanthrolin sowie Metallionen wie Hg²⁺, Pb²⁺, Cd²⁺, Cu²⁺ und überschüssiges Zn²⁺ als Inhibitoren der Kollagenaseaktivität gelten.
Chemische Eigenschaften von Kollagenase
| Lagertemp. | –20 °C |
| Löslichkeit | Löslich in wässrigen Puffern. |
| bilden | Pulver |
| Farbe | hellbraun |
| PH | 7 |
| biologische Quelle | Clostridium histolyticum |
| Wasserlöslichkeit | Wasser: löslich |
| Merck | 2481 |
| Spezifische Aktivität | 0,5-5,0 FALGPA-Einheiten/mg Feststoff |
| InChIKey | YRQNKMKHABXEJZ-UVQQGXFZSA-N |
| CAS-Datenbankreferenz | 2593923 |
| EPA-Substanzregistersystem | Kollagenase (9001-12-1) |
| Gefahrencodes | Xn |
| Risikohinweise | 36/37/38-42 |
| Sicherheitshinweise | 22-24-26-36/37 |
| WGK Deutschland | 1 |
| F | 46316 |
| TSCA | Nach der TSCA gelistet |
| HS-Code | 3507907000 |
| Speicherklasse | 11 – Brennbare Feststoffe |
| Gefahrenklassifizierungen | Augenreizung. 2 |
| Bzw. Sens. 1 | |
| Hautreizung. 2 | |
| STOT SE 3 |
Produktanwendung von Kollagenase CAS#9001-12-1
Diese Kollagenase wurde anhand von Zelllinien bewertet und unter den getesteten Bedingungen als nicht zytotoxisch bestätigt. Sie wird häufig verwendet, um Bindegewebsbestandteile in biologischen Proben zu verdauen, was eine effiziente Isolierung einzelner Zellen ermöglicht.
Für die Dissoziation von Knorpelgewebe beträgt eine typische Arbeitskonzentration 1–2 mg/mL. Die optimale Konzentration kann jedoch je nach Spezies und Gewebetyp variieren, und es wird empfohlen, die einschlägige Literatur für anwendungsspezifische Protokolle zu konsultieren.
